腺病毒(Adenovirus, ADV)是26～45 kb的双链DNA病毒，致病性强，传播范围广，能感染多种动物。目前，已在人类、哺乳动物、鸟类、鱼类和爬行动物中鉴定出了100多种ADV血清型，其基因组中心区域保守性较高，两端呈属特异性。

ADV主要由纤突蛋白(Fiber)、五邻体蛋白(Penton)及六邻体蛋白(Hexon)等组成，它们可诱导ADV自身免疫发生，尤其是Hexon高变区[1]。ADV研究主要集中于人腺病毒(Human adenovirus, HAdV)、禽腺病毒(Fowl adenovirus, FAdV)、犬腺病毒(Canine adenovirus, CAdV)、猪腺病毒(Porcine adenovirus, PAdV)、牛腺病毒(Bovine adenovirus, BAdV)及松鼠腺病毒(Squirrel adenovirus, SqAdV)等。由于ADV具有宿主范围广、感染效率高、易于培养和纯化、基因结构稳定等优点，通过修饰ADV衣壳蛋白构建的ADV载体已被用于基因治疗及疫苗开发[2-3]。重组ADV载体也被应用于对抗人类或动物病毒性疾病[4]。关于CAdV、PAdV及FAdV-4研究较多，主要倾向于Fiber、Penton表达及单克隆抗体制备[5],对其余ADV的研究仍处于初步探索阶段。目前，还未有针对抗ADV感染的药物，临床上主要以对症治疗、提高免疫力和治疗并发症为主。病毒蛋白作为病毒的主要表面抗原，可与细胞受体相互作用，导致病毒感染及入侵细胞。因此，研究病毒蛋白功能及致病机制对ADV感染的预防和诊治均具有重要意义。关于ADV主要蛋白质在其复制中作用的研究已取得一定进展。近几年，随着免疫学、病毒学等的相互交叉，ADV在分子水平上的应用愈加广泛，众多关于ADV衣壳蛋白结构和功能的研究报道引起了科研人员对阐述ADV核心蛋白结构和功能的兴趣。核心蛋白的研究能帮助人们更深入地了解病毒对宿主蛋白、免疫系统的作用机制及病毒感染后的逃逸机制，为ADV生物学检测方法的建立和疫苗的开发提供了重要的理论依据。

本文主要综述了ADV结构蛋白(Fiber、Penton、Hexon和Knob)和非结构蛋白(E1B-55K、Ⅸ、E1A、100K和E3)的研究进展，旨在通过了解ADV各编码蛋白质的生物学功能，为进一步探究ADV致病机制、诊断试剂和制订防控策略提供参考。

1、结构蛋白

1.1 Fiber

Fiber暴露在衣壳外表面，呈放射状排列，协助ADV入侵宿主细胞[6]。ADV一般只有一种Fiber, 但FAdV-1、FAdV-4、FAdV-10有两种Fiber, 即Fiber-1和Fiber-2。Fiber-1与ADV受体的吸附有关，与致病性无关。Fiber-1能介导FAdV-4吸附ADV受体[7]。将弱毒株的Fiber-1和Penton替换到强毒株后，被强毒株感染的动物仍表现明显的临床症状[8],提示Fiber-1和Penton与FAdV-4的致病性无关。目前对Fiber-1的研究仅限于FAdV-4,因此应进一步探明其在FAdV-1和FAdV-10的作用。Fiber-2与FAdV-4的致病性有关，将FAdV-4强毒株的Fiber-2和Hexon替换到弱毒株，被弱毒株感染的鸡呈现包涵体肝炎症状[9]。此结果提示Fiber-2与FAdV-4的致病性有关，但不能确定Hexon是否也与FAdV-4的致病性有关。进一步研究发现，与强毒株比较，弱毒株Fiber-2 N端1～40位氨基酸出现不同程度的缺失或突变，提示Fiber-2 N端1～40位氨基酸与FAdV-4的致病性有关。敲除强毒株Fiber-2的N端1～40位氨基酸，其致病性变弱[10]。但是也有研究人员持相反观点，认为Fiber-2与FAdV-4的致病性无关，且不是ADV组装的必需蛋白。敲除Fiber-2的FAdV-4-EGFP-rF2毒株感染SPF鸡的死亡率为100%[11]。用绿色荧光蛋白(enhanced green fluorescent protein, EGFP)替换Fiber-2后，仍可成功拯救FAdV-4。因此，Fiber-2与FAdV-4致病性的关系仍需进一步研究。

Fiber-1和Fiber-2是潜在的检测ADV抗体的包被蛋白。Fiber暴露在ADV外表面，是ADV产生抗体的主要抗原蛋白。表达Fiber-1和Fiber-2,并以其为包被抗原建立的ELISA方法检测的FAdV-4抗体阳性率分别为93.8%和100%[12]。用由包涵体蛋白、可溶性蛋白和密码子优化的截短Fiber-2制备的单克隆抗体均可检测FAdV-4[13-15]。与直接表达Fiber相比，截短表达Fiber易获得可溶性表达的Fiber, 密码子优化后表达截短的Fiber-2可避免原核表达时因相同低频或稀有密码子而引起的表达量下降。

Fiber-2具有较好的免疫原性，可用于研制亚单位疫苗，且疫苗具有较好的免疫保护效果，用其免疫鸡可预防FAdV-4感染[16-17]。但是该试验存在一定不足，应增加灭活疫苗对照组，比较并观察不同剂量Fiber-2的免疫效果。用同时表达FAdV-4和FAdV-11 Fiber表位的蛋白免疫SPF鸡，攻毒后发现，该疫苗可诱导SPF鸡产生高水平抗体，减轻SPF鸡的临床症状[18]。两种ADV的Fiber表位同时表达是一个开创性的试验，可同时防控两种血清型病毒感染，但应进一步检测是否产生中和抗体，以验证Fiber免疫效果。以上研究结果表明，Fiber-2具有免疫活性，但是以FAdV-1的Fiber-2免疫SPF鸡后，其血清不能中和FAdV-1,而全病毒血清可中和FAdV-1[19],因此应进一步检测用Fiber-2免疫后的动物血清中是否存在中和抗体。上述研究结果表明，Fiber-2免疫可预防ADV感染，但不确定是否产生中和抗体。Fiber-2是否在各血清型之间存在交叉保护也不清楚。

综上所述，Fiber-1与ADV受体吸附有关。Fiber-2的N端1～40位氨基酸与FAdV-4的致病性有关。经过优化的Fiber-2可溶性蛋白可用于ELISA检测，免疫后也具有较好的攻毒保护效果。

1.2 Penton

Penton是ADV的重要保守结构蛋白，柯萨奇病毒-腺病毒受体 (Coxsackievirus and Adenovirus receptor, CAR)和整合素(αvβ3和αvβ5)是其重要的结合蛋白，能协助ADV进入细胞。Z. Makay[20]研究结果表明，鸭GABA(A)受体相关蛋白1(GABARAPL1)和鸭蛋白质核糖体蛋白SA(RPSA)是鸭腺病毒Penton的结合蛋白。探明Penton的结合蛋白有助于探究ADV的感染机制。

高辉等[21]构建了表达Penton的重组菌株，经低温诱导获得了可溶性表达的Penton, 表达纯度可达80%～90%,表明Penton的可溶性原核表达技术较成熟，为后续研究FAdV-4的Penton生物活性及制备抗体和亚单位疫苗奠定了基础。FAdV-4和FAdV-11的Penton均与同型血清有良好的反应性，但FAdV-11的Penton与FAdV-4的血清仅有微弱的交叉反应，且两种血清型毒株Penton的N端差异较大[22]。SqAdV的Penton base与其他ADV的Penton base也存在差异[23],这种差异决定血清学交叉反应及其强度。以Penton作为包被抗原和FAdV Penton单克隆抗体建立的竞争ELISA方法可有效检出FAdV 5种基因型的阳性血清，并与其他常见禽类病毒血清无交叉反应[24],为建立FAdV检测方法奠定了良好基础。

用blunt载体构建的表达Penton重组新城疫病毒具有较好的遗传稳定性，免疫SPF鸡后FAdV中和抗体效价为1∶64,具有较好的保护力[25]。用Penton base免疫鸡时，每只鸡接种200 μg即可诱导有效抗体，预防FAdV-4的感染[16]。用ADV7的Penton base免疫小鼠后，呼吸黏液中出现高水平的IgA,并在血清和支气管肺泡中诱导抵抗同源ADV7的高水平中和抗体，且免疫小鼠的血清对异源ADV3具有交叉中和活性[26]。来自不同ADV的Penton base能表现出不同的免疫保护效果，可能是由于表达单一蛋白质时，本应隐藏的抗原表位暴露在外面，产生了全病毒免疫不能产生的抗体，而IgA是评价黏膜疫苗质量的关键指标，说明Penton base具有开发成黏膜疫苗的潜力。

综上所述，用Penton免疫后可产生中和抗体，具有较好的保护力。用FAdV-4和FAdV-11的Penton免疫后不产生交叉保护，但是对ADV7和ADV3可产生交叉保护。Penton和其制备的单克隆抗体可特异性检测ADV的抗体和抗原。

1.3 Hexon

Hexon在ADV的衣壳中占比最高，是Penton和Fiber的20倍。ADV进入细胞质后，Hexon负责激活微管动力蛋白。缺失Hexon的FAdV-4 rHN20毒株不引起临床症状，且Hexon R188I突变不影响ADV复制，但可降低FAdV-4的毒力[10]。进一步研究发现，Hexon I188R突变可增强自噬，导致FAdV-4(ON1)毒力增强，但感染鸡表现为一过性临床症状，未出现死亡；Hexon R188I突变可减轻自噬，降低FAdV-4(CH/HNJZ/2015)毒力，引起心脏和肝脏的炎症反应[27],表明Hexon的188位氨基酸突变决定FAdV-4毒力。热休克蛋白70(Hsp70)通过自噬途径抑制Hexon, 感染FAdV-4后可诱导细胞Hsp70表达，进而阻止FAdV-4的复制[28]。Hsp70与HAdV-5和FAdV-4的Hexon具有完全相反的调节功能，与宿主、ADV种类和感染器官不同有关。对Hexon功能的探索有助于探明FAdV-4的致病机制。

Hexon能激活Caspase-3、Caspase-8和Caspase-9等诱导线粒体膜通透性改变，跨膜电位丢失，释放凋亡相关因子，进而引发细胞凋亡[29]。Hexon诱导的细胞凋亡是复制晚期ADV释放的原因。用经包涵体形式表达的Hexon免疫新西兰白兔，通过间接ELISA方法检测发现，抗体效价高达1∶512 000[30]。虽然包涵体形式的蛋白质稳定，但为促进蛋白质大量表达，还是应该优化表达条件，获得可溶性表达的蛋白质。Hexon的Loop1、Loop2具有中和抗体表位，是机体产生中和抗体的原因。用BAdV-3的Hexon免疫小鼠，16周后仍然能检测到抗体[31],表明Hexon诱导的抗体存续时间较长，具有制备亚单位疫苗的潜力，可有效预防ADV感染。当Hexon单独表达时，自然状态下隐藏的表位暴露，产生不具有中和活性的Hexon特异性抗体，引起较强的Th1/2细胞免疫反应。因此，Hexon可作为刺激细胞免疫的潜在佐剂，Hexon和Penton base的联合免疫也具有较好的应用前景。

Hexon是ADV诊断不同血清型的标准。用Hexon免疫小鼠制备的单克隆抗体可识别Hexon, 对FAdV-4和FAdV-8b具有较好的特异性[32-33]。Liu J. Y.等[34]鉴别出的596EML599和213AYGAYVK219氨基酸是Hexon识别的抗原表位，为Hexon新型抗原表位疫苗的研究奠定了基础。中和抗体被认为是预防HAdV-4感染的良好工具，有效的中和单克隆体抗体有助于开发合适的抗病毒药物。Tang X. G.等[35]针对HAdV-4开发了一种血清特异性中和单克隆抗体，其识别的中和表位为HVR7区的418AGSEK422,且该表位产生的抗血清可抑制HAdV-4对AD293细胞的感染，表明其可治疗HAdV-4感染。

综上所述，感染ADV后，Hexon可诱导自噬和凋亡。用Hexon免疫后机体可产生中和抗体，用Hexon制备的单克隆抗体可诊断和治疗ADV。

1.4 Knob

Knob是Penton base纤维突起末端的球域结构，CAdV-1与CAdV-2的Knob结构不同，但均可特异性凝集不同红细胞。感染CAdV-1后，Knob与细胞表面的CAR结合，病毒粒子定位于细胞表面[36]。将CAdV-2的Knob基因插入到缺失E1的ADV5载体上，细胞的感染效率可增强30倍[37]。CAdV-2 Knob发挥作用不完全依赖CAR是由于其直接结合细胞或者受体之后，引起ADV5 Fiber重新定位，从而增强ADV5与细胞的结合。

用Knob单独免疫SPF鸡后，鸡抗体水平比免疫灭活疫苗高，且呈剂量-效应关系，可提供完全保护，降低排毒量[38]。进一步研究发现，用14.4 μg可溶性Knob免疫时，可100%抵抗强毒攻击[39-40]。选择Fiber-2 Knob截短体蛋白的283～479位氨基酸的抗原决定簇可获得可溶性表达蛋白质。Knob的免疫保护功能主要依赖特异性抗体，提示Knob也具有作为亚单位疫苗的潜力。

综上所述，Knob可特异性凝集红细胞，采用红细胞凝集试验可区分CAdV-1和CAdV-2。Knob与宿主细胞表面的CAR结合促进ADV感染，但CAR不是ADV感染细胞的唯一受体结合蛋白。用Knob免疫SPF鸡可为机体提供完全的保护。

2、非结构蛋白

2.1 E1B-55K

E1B-55K存在于ADV E1区，是ADV复制的必需蛋白，能调节细胞内的信号传递。CAdV-1 E1B-55K经生物信息学方法预测显示有23个磷酸化位点[41]。类泛素化和磷酸化可以调节E1B-55K活性，促进ADV晚期mRNA从复制的合成位点释放到核质中，调节ADV基因的复制、转录和拼接效率[42]。ADV感染晚期，E1B-55K能结合E4orf促进蛋白酶体降解p53、核转移、抑制细胞DNA复制及促进ADV复制[43]。研究表达ADV12 E1B-55K的人皮肤成纤维细胞时发现，染色体损伤，微核数量增加[44]。E1B-55K可能会增加DNA复制压力，使基因组不稳定，阻碍DNA复制。E1B-55K调节ADV复制晚期mRNA的出核，敲除E1B-55K后ADV复制在转录翻译阶段被打断[45],通常会使用敲除E1B的ADV载体进行癌症治疗。

在HAdV C5感染中，E1B-55K是ADV基因表达的磷酸化依赖性转录和转录后调节因子[46]。E1B-55K和E4orf6都是HAdV介导泛素化的必需蛋白，E1B-55K需与E4orf6直接作用，形成E3泛素化连接酶减轻其泛素化，降解宿主的多种限制因子[47]。Apobec3A是HAdV感染的限制因子，E3泛素连接酶可降解Apobec3A蛋白[48]。蛋白激酶R是鼠腺病毒1型(MAdV-1)的限制因子，MAdV-1感染细胞后，E1B-55K和E4orf6形成E3泛素化连接酶诱导蛋白激酶R降解[49]。但是E1B-55K在蛋白激酶R的降解中不单独发挥作用。

综上所述，E1B-55K是ADV复制的必需蛋白，能调节ADV基因的复制、转录和拼接效率，导致细胞染色体损伤。E1B-55K结合E4orf形成E3泛素化连接酶，降解宿主的多种限制性因子，促进ADV复制。

2.2 Ⅸ

Ⅸ包括N端三聚体形成区域(1～61位氨基酸)、连接区域(62～94位氨基酸)和C端卷曲螺旋形成区域(95～134位氨基酸)[50]。Ⅸ是ADV组装时维持ADV颗粒结构的必需蛋白，但不是形成ADV的必需蛋白。在HAdV和非HAdV中，Ⅸ的排列方式不同。HAdV中，240个Ⅸ分子在衣壳蛋白表面形成一个连续六边形网络结构，以稳定ADV。CAdV-1 Ⅸ位于衣壳二十面体对称面[51]。3个Ⅸ分子的N端区域形成三聚体，4个Ⅸ分子的C端区域形成4个由α螺旋组成的螺旋卷曲结构。每个对称面上存在4个Ⅸ三聚体，共计240个Ⅸ。HAdV-5 Ⅸ可通过稳定Hexon与Hexon之间的相互作用力增强病毒颗粒结构完整性，并参与ADV感染细胞晚期的核重组[52]。由Ⅸ N端组成的三维结构符合三维对称，外部Ⅸ与内部Ⅲa和Ⅷ可以稳定ADV[53]。缺乏pⅨ会减弱ADV的DNA组装活性，影响ADV稳定性[54]。Ⅸ连接多肽已被开发为在ADV表面提呈各种多肽的平台，目前尚不清楚Ⅸ连接多肽是否会破坏ADV的结构完整性。

综上所述，Ⅸ不是ADV形成的必需蛋白，但其可通过组成螺旋卷曲结构稳定Hexon之间的作用力，增强ADV颗粒结构完整性。不同种类ADV的Ⅸ排列方式不一样。

2.3 E1A

E1A是CAdV中具有增强子和自身启动子的效应蛋白，可在潜伏感染中持续表达，控制ADV和细胞基因的表达，促进ADV复制，在早期被认为是致癌基因。E1A C端与少数蛋白质结合，Ku70是HAdV-5 E1A C端结合蛋白，其通过激活DNA损伤反应途径抑制ADV生长[55],说明E1A是抑制ADV生长的一个靶点，完善E1A C端结合蛋白Ku70抑制ADV的机制有助于防控ADV。抑制E1A能降低HAdV-5的毒力，降低ADV的DNA积累量[56]。E1A基因包括12s和13s亚型两种，可与宿主细胞大多数蛋白质反应。13s亚型包含一个额外CR3蛋白区域，能促进其与肿瘤抑制蛋白p53反应。与12s相比，13s编码的E1A亚型上调糖酵解基因，下调细胞呼吸基因[57]。E1A对糖酵解的调节依赖于转录调节，因此未来应进一步探索E1A如何通过糖酵解和磷酸化调控细胞代谢。ADV的E1A基因可与肿瘤抑制蛋白和染色质重构蛋白等多种细胞蛋白反应，诱导山中伸弥因子(c-MYC和Oct-4)和表观遗传改变，调节细胞循环和分化。E1A-12过表达可激活多能基因调节网络，引起小鼠胚胎成纤维细胞呈现类似多能干细胞的多能活性[58]。E1A参与哺乳动物细胞的致瘤转化[59],是ADV感染引起肿瘤的原因。ADV E1A在肿瘤坏死因子-α(TNF-α)刺激下可上调转录因子核因子-κB(NF-κB)转录活性，促进炎症因子表达，抑制细胞内铁蛋白表达，降低细胞谷胱甘肽(GSH)含量和细胞的氧化应激耐受性，进而触发NF-κB异常活化，引起炎症。但是尚不清楚E1A与酶和转录因子还是与调节细胞因子协同诱导基因表达。

综上所述，E1A是ADV生长和毒力的关键靶点，可触发细胞炎症，引起肿瘤。Ku70可与E1A结合，抑制ADV生长。

2.4 100K

100K是L4基因在ADV复制晚期合成数量最多的蛋白质之一，其重要特征是具有乙酰化功能。100K从细胞浆转运Hexon到细胞核装配，如果100K发生突变或缺失，则无法装配成熟ADV,因此100K是阻止ADV装配的重要靶点。虽然100K在Hexon的细胞内运输和折叠过程中具有重要意义，但它在任何阶段都不暴露在病毒表面。这个特性为用其鉴别疫苗毒和野毒提供了物质基础。

徐向港[60]研究结果表明，HAdV-5的L4-100K 408位点具有翻译后可逆性乙酰化修饰功能，能调控ADV Penton的表达。L4-100K的其他位点也具有乙酰化功能，但这些位点的具体位置和承担的生物学功能尚未阐明。因此，在ADV复制过程中鉴定出100K的细胞结合蛋白，有助于揭示ADV致病分子机制。热休克同源蛋白(HSC70)是100K的结合蛋白，HSC70过表达可促进FAdV-4在莱格霍恩雄性肝细胞中复制[61],但是具体机制仍然不详。

上述研究结果表明，100K是ADV复制晚期细胞中含量最高的非结构蛋白，具有乙酰化修饰功能，能调控ADV Penton表达，从细胞浆转运Hexon到细胞核进行装配。100K任何阶段都不暴露在ADV表面，可鉴别疫苗毒和野毒。

2.5 E3

E3可抑制细胞内抗ADV免疫应答蛋白，参与ADV与宿主的相互作用，降低感染细胞被机体免疫系统识别的概率。E3不是ADV复制的必需蛋白，其缺失不影响外源基因表达，可研制ADV载体。目前，HAdV-5载体已经进行了商品化应用，但是其他ADV载体尚处于实验室研制阶段。ADV E3基因可编码两种蛋白质，gp19K可保护ADV感染的细胞免受特异性细胞毒性T淋巴细胞的溶解，14.7K可保护ADV感染的细胞免受肿瘤坏死因子的溶解，但是gp19K和14.7K调节机体免疫和ADV致病性的机制仍不清楚。此外，E3/49K蛋白是高度糖基化的Ⅰ型跨膜蛋白，在HAdV D型中表达，具有免疫调节功能[62]。PAdV-3 E3基因编码3个蛋白质，其中13.7K是早期结构蛋白，是ADV的组成成分，定位于细胞核，失活可导致衣壳蛋白不稳定。以前的研究结果表明，E3与免疫逃逸有关，与ADV复制没有关系。但是最新研究结果打破了这一观点。分别敲除PAdV-3 E3基因编码的13.7K、23K和13.1K后，敲除13.7K的ADV衣壳蛋白不稳定[63],提示PAdV-3 E3基因编码的13.7K较特殊，可直接参与ADV衣壳蛋白形成，但是其他ADV E3基因编码蛋白是否也存在类似功能仍需进一步验证。

综上所述，ADV E3基因编码蛋白不是ADV复制的必需蛋白，但是PAdV-3 E3基因编码的13.7K为结构蛋白，是ADV的组成成分。ADV E3基因编码的gp19K和14.7K分别保护ADV感染的细胞免受特异性细胞毒性T淋巴细胞和肿瘤坏死因子的溶解。ADV主要蛋白质的生物学功能见表1。

表1ADV主要蛋白质的生物学功能

3、展望

ADV传播范围十分广泛，且能够跨物种传播，因此对ADV进行防控十分重要。本文回顾了ADV相关蛋白生物学功能研究进展，发现Penton、Hexon和100K蛋白均可研制亚单位疫苗，Knob、E1B-55K、Fiber和Ⅸ缺失可阻断ADV复制。Knob和Fiber可用于建立检测ADV方法，E1A主要与肿瘤有关，E3蛋白缺失可开发ADV载体。深入研究ADV蛋白的生物学功能是阻止ADV传播的基础，因此需深入探究其他ADV蛋白的生物学功能。

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基金资助:吉林省科技厅联合引导项目(YDZJ202201ZYTS634);吉林省重点研发计划项目(20200402045NC);吉林农业科技学院博士启动基金项目(吉农院合字第[2022(709)号]);

文章来源:侯金玉,徐金凤,朱言柱,等.腺病毒主要蛋白质的生物学功能[J].黑龙江畜牧兽医,2024,(21):22-28.